Descobert en plantes un mecanisme dependent de xaperones que 'decideix' si destruir o reciclar proteïnes defectuoses, en funció de les condicions d'estrès. Liderat per científics del CSIC i del Centre de Recerca en Agrigenòmica (CRAG), el treball s'ha publicat a PLOS Genetics.
Els cloroplasts són els orgànuls de les plantes en els quals té lloc la fotosíntesi. El seu bon funcionament requereix de mecanismes per reparar o retirar les proteïnes defectuoses. Com es reconeixen les proteïnes defectuoses? Com es decideix quan destruir una proteïna defectuosa o quan reparar?
A aquestes preguntes ha aconseguit respondre l'equip de científics liderats per Manuel Rodríguez-Concepción, investigador del CSIC al Centre de Recerca en Agrigenòmica (CRAG), en un treball que publiquen aquesta setmana a la revista PLOS Genetics. El treball ha comptat també amb la participació d'investigadors de la Universitat Autònoma de Barcelona (UAB) i de l'Institut Max Planck (Alemanya).
Els científics han treballat amb la proteïna DXS (implicada en la síntesi de compostos protectors de la fotosíntesi). Aquests compostos també actuen com a antioxidants i vitamines (A, K i E) en la dieta humana, d'aquí part de l'interès de la investigació en aquesta proteïna.
El sistema descobert pels científics es basa en l'activitat de diversos tipus de xaperones, proteïnes que controlen el plegament (i per tant l'activitat) d'altres proteïnes, a manera de sistema de "control de qualitat".
Tal com descriuen en el seu treball, un xaperona, J20, reconeix la proteïna DXS quan no està ben plegada (el que implica el seu mal funcionament), s'uneix a ella i la porta fins a una segona xaperona, Hsp70. En condicions normals, la xaperona Hsp70 transfereix la proteïna DXS a una tercera xaperona, ClpC. Aquesta última forma part d'una maquinària de degradació de proteïnes i la seva funció és desplegar les proteïnes que li arriben perquè puguin ser tallades en fragments més petits i, finalment, eliminades.
"No obstant això, en situacions d'estrès en què es necessita una major activitat de la proteïna DXS però no és possible sintetitzar més, s'acumula una altra xaperona, ClpB3, que és capaç d'unir-se a Hsp70 i, entre les dues, replegar DXS fins la seva forma activa ", explica Pablo Pulido, primer signant i co-responsable del treball. D'aquesta manera s'impedeix la degradació de DXS i s'aconsegueix que torni a funcionar.
Diferents proteïnes de les denominades de "tipus J", com la J20, s'encarregarien de reconèixer altres proteïnes defectuoses, a més de DXS. Després, els mateixos sistemes de xaperones, Hsp70/ClpC o Hsp70/ClpB3, s'encarregarien de la seva eliminació o reparació, respectivament.
"Conèixer aquest procés és fonamental per entendre com funcionen els cloroplasts i com es pot millorar el seu funcionament per a un millor creixement i desenvolupament de les plantes", conclou Rodríguez-Concepción.
Pulido P, Llamas E, Llorente B, Ventura S, Wright LP, Rodríguez-Concepción M (2016) Specific Hsp100 Chaperones Determine the Fate of the First Enzyme of the Plastidial Isoprenoid Pathway for Either Refolding or Degradation by the Stromal Clp Protease in Arabidopsis. PLoS Genet 12(1): e1005824. doi:10.1371/journal.pgen.1005824